AvaliaçÃo física de concentrados proteicos de co-produtos de corvina (Micropogonias furnieri) freitas, Irene R*., Gautério, Gabrielle V., Faria, Yuri B. de, Bouvier, M., Cortez-vega, William R., Prentice-hernández, Carlos



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AVALIAÇÃO FÍSICA DE CONCENTRADOS PROTEICOS DE CO-PRODUTOS DE CORVINA (Micropogonias furnieri)
FREITAS, Irene R*., GAUTÉRIO, Gabrielle V., FARIA, Yuri B. de, BOUVIER, M., CORTEZ-VEGA, William R., PRENTICE-HERNÁNDEZ, Carlos

Laboratório de Tecnologia de Alimentos - Escola de Química de Alimentos - Universidade Federal do Rio Grande

*irfreitas@yahoo.com.br




Palavras-chave: Isolado, pescado.


  1. INTRODUÇÃO

Os co-produtos do processamento de pescado são geralmente utilizados para adubo e ração animal ou são depositados em aterro sanitário. Valores significativos poderiam ser acrescentados se proteínas forem recuperadas dos co-produtos de processamento de pescado para posterior utilização em produtos de alimentação humana e reduzir a poluição ambiental associados com o processamento de produtos oriundos da pesca [1]. Este trabalho teve por objetivo obter concentrados protéicos provenientes de co-produtos de corvina (Micropogonias furnieri) pelo método de solubilização ácido/alcalino e precipitação isoelétrica, e avaliar suas características físicas.

2. MATERIAL E MÉTODOS

A corvina (Micropogonias furnieri) foi obtida nas indústrias de pescado da cidade do Rio Grande, logo após foi transportada para o Laboratório de Tecnologia de Alimentos da FURG, onde foi higienizada com água clorada 2g.l-1, filetada e os co – produtos obtidos da filetagem foram novamente lavados com água clorada a 0,2 g.l-1 .Para obtenção dos concentrados proteicos foram utilizados o processo de extração química por variação de pH aplicado por diferentes autores [2][3].

A análise da força de corte e trabalho de corte foram obtidas utilizando-se um texturômetro marca Stable Micro Systems e modelo TA.XT plus. As análises de cor foram realizadas utilizando-se um colorímetro Minolta modelo CR-400 e verificados os parâmetros de luminosidade L* [0 (preto) a 100 (branco)], Chroma a* [cromaticidade do verde (-60) a vermelho (+60)] e Chroma b* [cromaticidade do azul (-60) para amarelo (+60)].

A solubilização das proteínas foi realizada com HCl 1N e NaOH 1N em pH 2 e 12 por 20 minutos a 4 ºC, respectiva­mente. As proteínas solubilizadas foram centrifugadas a 9000 x g por 20 minutos, As proteínas solúveis foram precipitadas ao atingir o ponto isoelétrico (pH 5,2) com adição das soluções de HCl 1N ou NaOH 1N.

A seguir, foi realizada uma segunda centrifugação a 9000xg por 20 minutos, onde o sobrenadante foi descartado e o precipitado (denomina­do de concentrado proteico) foi novamente centrifugado a 8667xg por 10 minutos, reservado e armazenado em congelador a -18 ºC para posterior análise.



3. RESULTADOS E DISCUSSÃO

A tabela 1 apresenta Valores de L* Chroma a* e Chroma b* e de força de corte para os concentrados protéicos de co-produtos de corvina, obtidos pelo processo de solubilização ácida/alcalina, utilizando NaOH/HCl.

Tabela 1. Valores de L* Chroma a* e Chroma b* e de força de corte para os concentrados protéicos de co-produto de corvina, obtidos pelo processo de solubilização ácida/alcalina, utilizando NaOH/HCl.


Produto

L*

Chroma a*

Chroma b*

Força de corte (N)*

Trabalho de corte (N.seg)*

CPP Ac


54,89a

-0,09b

7,37b

1,26b


3,25b






±0,21

± 0,03

± 0,08

±0,40

±0,23

CPP Al

47,83b

3,07a

13,9a

6,75a

16,91a




±0,89

±0,37

±0,42

±0,43

±1,55

*Média de 3 repetições com desvio padrão; Letras iguais na mesma coluna não diferem significativamente (p<0,05);
O tratamento CPP Ac, que utilizou HCl apresentou maior luminosidade quando comparado com o tratamento utilizado NaOH. Para os parâmetros de Chroma a* o ensaio CPP Ac tenderam a um aumento na intensidade do verde, sendo para o CPP Al houve tendência na intensidade para o vermelho. Quanto ao Chroma b* houve tendência para intensidade do amarelo nos dois tratamentos.

O tratamento alcalino apresentou maior força de corte e trabalho de corte do que o tratamento alcalino. Para os parâmetros avaliados apresentaram diferença significativa entre si (p>0,05).

4. CONCLUSÃO

O concentrado protéico de co-produto obtido pelo processo de solubilização alcalina e precipitação isoelétrica apresentou maior firmeza, e o concentrado protéico obtido pelo processo de solubilização acida e precipitação isoelétrica apresentou maior luminosidade.



Agradecimentos

A CAPES, CNPq e FAPERGS pelo financiamento.



5. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

[1] CHEN, YI., JACZYUNSKI, JACEK. Protein Recovery from Rainbow Trout (Oncorhynchus mykiss) Processing Byproducts via Isoelectric Solubilization/Precipitation and Its Gelation Properties As Affected by Functional Additives. Journal Agricultural Food Chemistry. v. 55, nº. 22, 2007, p. 9079–9088.


[2] FONTANA, et al. “Obtenção e avaliação de concentrados protéicos de corvina (Micropogonias Furnieri) processados por extração química”. Química Nova. v. 15, nº 3, 2009, p.1-5.
[3] KRISTINSSON, H. G., et al. “A comparative study between acid-and alkali-aided processing and surimi processing for the recovery of proteins from channel catfish muscle”. Food Chemistry and Toxicology. v. 70, n°. 4, 2005 p. C298-C 306.



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